MADRID, 5 Dic. (EUROPA PRESS) -
Un equipo del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y la Universidad de Notre Dame (Estados Unidos) arrojan luz sobre el diseño de un futuro medicamento capaz de frenar la resistencia bacteriana al revelar la estructura de una maquinaria clave en el proceso de división de las bacterias.
El estudio, publicado en el último número de la revista 'Nature Communications', profundiza en la elevada tasa de división de las bacterias, es decir, la exitosa forma en que se reproducen y que es una de sus mejores armas contra los antibióticos.
En la división bacteriana participa un amplio conjunto de diversas proteínas que se ensamblan de manera ordenada y dinámica, formando una maquinaria precisa que garantiza el correcto devenir de la reproducción.
Prácticamente todas las especies bacterianas poseen dominios especializados que reconocen la pared bacteriana (compuesta por peptidoglicano) en el momento de la división y posibilitan la correcta localización en el espacio y tiempo de estas proteínas durante la generación de las células hijas a partir de la célula madre.
Los científicos han empleado la cristalografía de rayos X para obtener la estructura de esos dominios especializados. En concreto, han estudiado el dominio SPOR (Sporulation-related repeat) de la proteína RlpA de Pseudomonas aeruginosa, una bacteria multiresistente para la cual existen muy pocos antibióticos disponibles, considerada por la Organización Mundial de la Salud como de "prioridad crítica".
Los dominios SPOR son usados por casi todas las bacterias durante el proceso de división. Sin embargo, a pesar de su relevancia, no se había podido clarificar hasta ahora cómo funcionaban durante la división.
Así, todas estas proteínas reconocen el mismo tipo de pared que se produce durante la división bacteriana. "Nuestro trabajo revela, por primera vez, por qué todos los dominios SPOR reconocen el mismo tipo de pared para facilitar la división", explica el investigador del CSIC Juan Antonio Hermoso, del Instituto de Química Física Rocasolano.
La investigación propone un modelo extrapolable a todo tipo de bacterias. "Estos resultados aportan información a nivel atómico de cómo los dominios SPOR se unen a la pared bacteriana y, por tanto, abren la puerta al desarrollo de moléculas que puedan bloquear específicamente estos dominios, lo que volvería a las bacterias sensibles a los antibióticos", destaca Hermoso.
