MADRID, 19 Abr. (EUROPA PRESS) -
Simulaciones por supercomputadora a gran escala a nivel atómico han mostrado que la variante dominante de la forma G del virus causante de la COVID-19 es más infecciosa, en parte debido a su mayor capacidad para unirse fácilmente a su receptor huésped objetivo en el cuerpo, en comparación con otras variantes.
Los resultados de esta investigación, llevada a cabo por un equipo dirigido por el Laboratorio Nacional de Los Álamos de Estados Unidos, aclaran el mecanismo tanto de la infección por la forma G como de la resistencia de los anticuerpos contra ella, lo que podría ayudar al desarrollo de futuras vacunas.
"Descubrimos que las interacciones entre los componentes básicos de la proteína spike son más simétricas en la forma G, lo que le da más oportunidades de unirse a los receptores del huésped, es decir, a nosotros. Pero, al mismo tiempo, eso significa que los anticuerpos pueden neutralizarlo más fácilmente. En esencia, la variante levanta la cabeza para unirse al receptor, lo que da a los anticuerpos la oportunidad de atacarla", explica Gnana Gnanakaran, autor del artículo publicado en la revista 'Science Advances'. ".
Los investigadores sabían que la variante, también conocida como D614G, era más infecciosa y podía ser neutralizada por los anticuerpos, pero no sabían cómo. Simulando más de un millón de átomos individuales y requiriendo cerca de 24 millones de horas de CPU de superordenador, el nuevo trabajo proporciona detalles a nivel molecular sobre el comportamiento de la espiga de esta variante.
Las vacunas actuales contra el SARS-CoV-2, el virus que causa la COVID-19, se basan en la forma original D614 del virus. Este nuevo conocimiento de la variante G podría significar que ofrece una espina dorsal para futuras vacunas.
El equipo descubrió la variante D614G a principios de 2020, cuando la pandemia de COVID-19 causada por el virus del SARS-CoV-2 estaba aumentando. Estos hallazgos se publicaron en la revista 'Cell'. Los científicos habían observado una mutación en la proteína spike. Esta mutación D614G, llamada así por el aminoácido en la posición 614 del genoma del SARS-CoV-2 que sufrió una sustitución del ácido aspártico, se impuso a nivel mundial en cuestión de semanas.
Las proteínas spike se unen a un receptor específico que se encuentra en muchas de nuestras células a través del dominio de unión al receptor de spike, lo que en última instancia conduce a la infección. Esta unión requiere que el dominio de unión al receptor pase estructuralmente de una conformación cerrada, que no puede unirse, a una conformación abierta, que sí puede hacerlo.
Las simulaciones de esta nueva investigación demuestran que las interacciones entre los bloques de construcción de la spike son más simétricas en la nueva variante de la forma G que en la cepa original de la forma D. Esa simetría hace que haya más spikes virales en la conformación abierta, por lo que puede infectar más fácilmente a una persona.
