Una proteína del gusto podría ser clave para desarrollar medicamentos en trastornos neurológicos, según estudio

La estructura de nivel casi atómico del modulador de la homeostasis del calcio 2, una proteína que desempeña un papel en el procesamiento del sabor y la mitigación de la toxicidad en las células cerebrales.
La estructura de nivel casi atómico del modulador de la homeostasis del calcio 2, una proteína que desempeña un papel en el procesamiento del sabor y la mitigación de la toxicidad en las células cerebrales. - VAN ANDEL INSTITUTE
Publicado: miércoles, 4 diciembre 2019 18:18

MADRID, 4 Dic. (EUROPA PRESS) -

Científicos del Instituto Van Andel (Estados Unidos) han revelado por primera vez la estructura casi atómica del modulador de la homeostasis del calcio (CALHM), un tipo de proteína que desempeña un papel fundamental en el procesamiento de los estímulos del gusto y la mitigación de la toxicidad en las células cerebrales. Dentro de esta estructura, el equipo de investigación también ha identificado un área de esta proteína que sería un blanco óptimo para desarrollar medicamentos que traten trastornos neurológicos.

Estas proteínas funcionan detectando cambios químicos y eléctricos en su entorno, por ejemplo, en las papilas gustativas, y transmitiendo la información al cerebro. También ayudan a regular las concentraciones de calcio y los niveles de proteína beta-amiloide en el sistema nervioso central. Investigaciones anteriores han demostrado que los cambios anormales en los CALHM, y la consiguiente desregulación del calcio o la acumulación de beta amiloide, pueden contribuir a la enfermedad de Alzheimer, el accidente cerebrovascular y otras afecciones neurológicas.

"Esta es la primera vez que hemos podido visualizar una de estas importantes proteínas con tanta claridad. Hasta ahora, no sabíamos cómo eran ni cómo funcionaban", explica Wei Lü, uno de los autores de esta investigación, que se ha publicado en la revista científica 'Nature'.

La forma de una proteína es un factor clave en la forma en que lleva a cabo su función, de manera muy parecida a como una llave solo funciona con una cerradura determinada. En el caso de CALHM2, las nuevas imágenes muestran diferencias drásticas en su estructura cuando está en estado abierto frente a su estado inhibido, proporcionando una nueva visión de cómo funciona la proteína en diferentes circunstancias.

"Entender la estructura de CALHM2 es el primer paso para entender exactamente cómo funcionan estas proteínas, cómo impactan las enfermedades neurológicas y cómo se pueden aprovechar terapéuticamente. Esperamos ampliar nuestros estudios, con el objetivo final de desarrollar nuevos medicamentos para los trastornos relacionados con CALHM", concluye otro de los autores, Juan Du.