Logran ver las estructuras atómicas de las proteínas Cpf1 y Cas9 y comprobar sus particularidades para cortar el ADN

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SINC
Publicado: lunes, 4 diciembre 2017 16:38

MADRID, 4 Dic. (EUROPA PRESS) -

El equipo de Guillermo Montoya en la Novo Nordisk Foundation Center for Protein Research de la Universidad de Copenhague (Dinamarca) han logrado visualizar por primera vez la estructura molecular del complejo CRISPR-Cpf1, una proteína de la familia Cas que permite desenrollar el ADN para poder cortarlo e iniciar el proceso de modificación.

Esta propiedad, según han explicado los autores, cuyo trabajo ha sido publicado en 'Nature Structural & Molecular Biology' y recogido por la plataforma Sinc, hará posible hacer cambios y editar las instrucciones contenidas en el genoma de manera más segura, debido a que Cpf1 reconoce la secuencia apropiada del ADN con mayor precisión.

Además, los científicos de la universidad danesa han comparado el funcionamiento de estas tijeras moleculares con el de la proteína Cas9, una herramienta CRISPR de corta-pega genético con la que se puede editar de forma sencilla y barata el ADN de cualquier organismo, y que fue descubierta por las investigadoras Jennifer Doudna y Emmanuelle Charpentier en 2012.

CRISPR Cas9 ya está siendo usada para modificar genes de animales y plantas, así como en terapias humanas como el cáncer y las enfermedades de retina, y sus aplicaciones no paran de crecer.

En concreto, mediante una técnica de cristalografía de rayos X, los científicos han sido capaces de visualizar las estructuras atómicas de Cpf1 y Cas9 para entender mejor cómo interactúan con la secuencia de ADN complementaria y la manera en la que cortan la molécula de ADN.

La principal conclusión es que dependiendo de cómo se quiera actuar sobre el ADN: bien reparar, bien inactivar o insertar un segmento de ADN en una región del genoma, algunas de estas herramientas podrán ser más apropiadas que otras debido a sus características moleculares", han detallado.

Asimismo, prosigue, al cortar el ADN, Cas9 genera extremos romos, por lo que esta proteína puede ser más apropiada para inactivar un gen. En cambio, Cpf1 produce extremos complementarios, que la hace más adecuada para insertar un segmento de ADN.

"Desvelar en detalle el engranaje de estos complejos bisturíes moleculares es esencial no solo para comprender su modo de acción, sino también para diseñar herramientas de modificación genética más eficaces y seguras que puedan ser aplicadas en el tratamiento de enfermedades, en biotecnología y en biología sintética", han zanjado.