MADRID, 22 May. (EUROPA PRESS) -
Un estudio liderado por el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) han determinado una parte de la estructura de la proteína 'gp41', la cual participa en la fusión de las membranas del virus y la célula huésped, etapa clave en la infección del VIH, que podría abrir nuevas vías de tratamiento para la enfermedad.
En concreto, la investigación, publicada en 'The Journal of Biological Chemistry', aporta nuevos datos estructurales de una glicoproteína del VIH que juega un importante papel en esta fusión, ayudando a explicar el mecanismo de este proceso así como a entender cómo se produce parte de la respuesta inmune al virus.
Y es que, los virus necesitan llegar al interior de las células huésped para reproducirse y lo hacen mediante la fusión de la membrana del virus y la célula huésped. En el caso del VIH, en dicha fusión participan las glicoproteínas gp120 y gp41 del virus, que experimentan varios cambios estructurales durante el proceso.
BLOQUEO DEL PROCESO DE INFECCIÓN POR VIH EN SU ETAPA INICIAL
Ambas intervienen en la respuesta del sistema inmunitario frente a la infección viral, ya que la unión de ciertos anticuerpos a estas glicoproteínas impide que se produzca el proceso de fusión de las membranas y, por tanto, se bloquea el proceso de infección por VIH en su etapa inicial.
"En este trabajo hemos determinado por primera vez la estructura de una región de la gp41, que consta de dos hélices separadas por un segmento flexible. Además, la región externa próxima a la membrana y la región transmembrana de la glicoproteína forman una única hélice ininterrumpida. Estos datos nos permiten proponer un modelo para el mecanismo de fusión de las membranas y explicar cómo se generan ciertos anticuerpos que neutralizan al virus", ha explicado la investigadora del CSIC del Instituto de Química Física Rocasolano, María Ángeles Jiménez.
El estudio, desarrollado con espectrómetros de resonancia magnética nuclear de alto campo del CSIC, es fruto de una colaboración entre científicos del Instituto de Química Física Rocasolano; de la Unidad de Biofísica, mixta de la Universidad del País Vasco y el CSIC, y la Universidad de Tokio (Japón).
