MADRID 25 May. (EUROPA PRESS) -
Una investigación internacional dirigida por la Universidad Autónoma de Madrid (UAM) ha demostrado la existencia de estrés mecánico residual en determinados lugares de la pared de algunos virus, lo que puede ser un mecanismo de defensa de estos microorganismos frente a agresiones del entorno para estabilizar la cápsida vírica, la estructura protéica que cubre su material.
En concreto, y según informan en un artículo publicado recientemente en la revista 'Biophysical Journal', los científicos han encontraron que un tipo específico de virus (el bacteriófago elipsoidal phi29) es 2,5 veces más duro en su eje menor que en su eje mayor, un resultado no esperable de la teoría elástica estándar de cuerpos homogéneos, y del que se deduce la existencia de tensión mecánica en la zona ecuatorial del virus.
Los especialistas argumentan que este estrés residual puede ser un mecanismo de defensa frente a agresiones del entorno, al tiempo que también apuntan a que el posible papel de las proteínas de andamiaje presentes en el proceso de ensamblaje del virus podría ser imponer una curvatura a las proteínas de la cápsida, diferente de la espontánea, para conseguir la estructura adecuada.
Durante el ciclo biológico de un virus, la cápsida debe proteger su genoma contra agentes agresivos externos, por lo que conocer la relación existente entre la estructura y propiedades fisicoquímicas de un virus y sus funciones es muy importante, señalan los autores, no sólo desde un punto de vista básico, sino también para poder establecer estrategias encaminadas a su aprovechamiento en nuevos materiales y terapias génicas.
Además, las cápsidas de los virus han adquirido soluciones estructurales únicas en respuesta a las diversas funciones, a veces conflictivas, que han de llevar a cabo durante el ciclo de infección viral.
Por ejemplo, los virus tienen que ser lo suficientemente estables para mantener la integridad del genoma en el entorno extracelular, y a la vez permitir los cambios conformacionales necesarios para dejar su carga fatal en la célula huésped.
Mientras que los virus eucariotas son fagocitados por el huésped, los bacteriófagos inyectan su ADN desde el exterior después de unirse a la pared de la bacteria. Aparentemente, la translocación genómica de algunos bacteriófagos está provocada por la liberación de la energía elástica acumulada en su interior durante el empaquetamiento previo de ADN, que está compactado con densidades casi cristalinas.
El entendimiento de estos procesos exige, además del conocimiento de la estructura del virión (la cápsida con el genoma en su interior), el estudio de diversas propiedades físicas del mismo a escala nanométrica, como pueden ser su elasticidad y resistencia mecánica.
Aunque la criomicroscopía electrónica o la difracción de rayos X proporcionan las estructuras de los virus con detalle atómico o cuasi atómico, el conocimiento de las mismas no garantiza la caracterización de sus propiedades físicas.
LA CLAVE HA SIDO EL MICROSCOPIO DE FUERZAS
Durante los últimos años, la utilización del microscopio de fuerzas (AFM) se ha revelado como una potente herramienta para realizar averiguaciones sorprendentes sobre las propiedades mecánicas de los virus, como son su resistencia mecánica y su elasticidad.
Estos experimentos consisten, en términos generales, en realizar deformaciones controladas de virus individuales y extraer datos sobre su elasticidad y resistencia mecánica que pueden tener profundas implicaciones en su ciclo biológico.
A grandes rasgos, el corazón de un AFM es una micropalanca, al final de la cual hay una punta con un radio de unos 20 nm, que se emplea como un transductor de fuerzas. La comparación de estas fuerzas ejercidas sobre una superficie muy dura y sobre el virus nos da información sobre la deformación del mismo.
