ZARAGOZA, 9 May. (EUROPA PRESS) -
Una investigación de la Universidad de Zaragoza ha permitido determinar el potencial terapéutico de la enzima FAD sintetasa para el tratamiento de enfermedades infecciosas como la tuberculosis, la listerioris o la neumonía.
Este hallazgo ha sido posible gracias a la utilización de la técnica cristalografía de rayos X que ha contribuido a determinar la estructura tridimensional de dicha proteína, presente en los microorganismos patógenos, pero no en los seres humanos.
Estos resultados ayudarán a diseñar fármacos que ayuden a inhibir la acción de esta proteína de patógenos, y por tanto el crecimiento de estos en el ser humano y, de esta forma, controlar las enfermedades infecciosas, ha informado la Universidad de Zaragoza en un comunicado.
La trascendencia de esta investigación radica, además, en que esta tesis es la primera sobre resolución de estructuras de proteínas realizada en Aragón, gracias a las infraestructuras con las que cuenta el Instituto Universitario de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) de la Universidad de Zaragoza, han agregado las mismas fuentes.
La investigación 'Bases estructurales de la biosíntesis de cofactores flavínicos en procariotas y de la interacción y transferencia electrónica fotosintética' forma parte de la tesis doctoral realizada por la doctoranda Beatriz Herguedas, bajo la dirección de Milagros Medina Trullenque y Marta Martínez Júlvez, profesoras del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y del BIFI. Esta tesis doctoral se defenderá en la Universidad de Zaragoza el próximo 13 de mayo.
La enzima FAD sintetasa transforma la vitamina B2 en compuestos críticos para la proliferación y mantenimiento de la vida de todo tipo de bacterias, incluyendo organismos patógenos. Al conocer bien la estructura de esta proteína, que es distinta a la de los mamíferos, se puede inhibir su función, evitando su crecimiento y bloqueando la infección, han indicado desde la institución académica.
Por otro lado, la utilización de estás técnicas ayudará también a comprender a nivel molecular el origen de enfermedades genéticas causadas por defectos en la estructura de la proteína. A partir de ahí, se puede diseñar fármacos para rescatar las funciones de proteínas con deficiencias estructurales.
COLABORACIÓN CON CSIC EN MADRID
En la Universidad de Zaragoza varios grupos estudian la relación entre la estructura y la función de diversas proteínas con objeto de rediseñar actividades enzimáticas e identificar fármacos contra diversas enfermedades. Hasta la fecha, estos investigadores habían suplido la falta de infraestructuras para la resolución de estructuras de proteínas mediante colaboraciones externas.
Entre ellas destaca la colaboración establecida con el Instituto de Química-Física Rocasolano del CSIC en Madrid, con el que se viene colaborando desde hace más de 15 años, y que ha dado lugar a la publicación de más de 20 estructuras y a la creación en la Universidad de Zaragoza de la Unidad Asociada Estabilidad, plegamiento y estructura de proteínas.
Esta colaboración ha permitido a los miembros interesados en esta materia realizar sus propios experimentos y realizarse en este campo. En concreto Beatriz Herguedas y Marta Martínez han realizado diversas estancias en el Instituto Rocasolano para el aprendizaje metodológico, la toma de datos, y su interpretación.
La demanda creciente de información estructural en la Universidad de Zaragoza se ha cubierto finalmente con la instalación en el BIFI de un Departamento de Cristalografía de Biomoléculas que dispone de las más modernas instalaciones y tecnologías subvencionadas por fondos FEDER y el Gobierno de Aragón.
INFRAESTRUCTURAS DEL BIFI
Las infraestructuras instaladas en este departamento superan el millón de euros e incluyen cámaras termostatizadas para la cristalización de biomoléculas, cámara anaeróbica, robots de pipeteo, granja de cristalización y difractómetro de rayos X. Este es el primer departamento de estas características en la comunidad de Aragón.
Este desarrollo en infraestructuras ha venido acompañado con la incorporación en el BIFI como investigador ARAID de un especialista en cristalografía de proteínas, Ramón Hurtado Guerrero, procedente de la Universidad de Dundee, Escocia.
En la actualidad, en esta unidad del BIFI se están realizando otras dos tesis doctorales centradas en la resolución de estructura de proteínas y supervisadas por Hurtado Guerrero y Martínez Júlvez.
Además, la actividad de este departamento se extiende a los proyectos de otras líneas de investigación del BIFI para la interpretación de resultados bioquímicos, diseño de actividades, desarrollo de fármacos frente a enfermedades causadas por virus y patógenos, o en el estudio de enfermedades relacionadas con alteraciones conformacionales de proteínas.
