MADRID 25 Ago. (EUROPA PRESS) -
Un equipo de científicos dirigido por la Universidad de Maryland (UMD), en Estados Unidos, ha encontrado un eslabón importante en el proceso de formación de las biopelículas bacterianas: una enzima que apaga las señales que emplean las bacterias para formar una biopelícula.
Los resultados, publicados este lunes en la edición digital de 'Proceedings of the National Academy of Sciences', tienen implicaciones de largo alcance para el desarrollo de nuevos tratamientos y podría ayudar a que un día las complicaciones relacionadas con las biopelículas formen parte del pasado.
Las bacterias son bien conocidas como células individuales de vida libre, pero en realidad sus vidas son mucho más complejas. Para sobrevivir en ambientes hostiles, muchas especies de bacterias se unen y forman una biopelícula, una colección de células unidas por una fuerte red de fibras que ofrece protección contra todo tipo de amenazas, incluyendo los antibióticos.
Un 'biofilm' familiar es la placa dental que se forma en los dientes entre los cepillados, pero las biopelículas se pueden formar en casi cualquier lugar, siempre que se dan las condiciones adecuadas. Las biopelículas son un gran problema para el sector del cuidado de la salud porque cuando las bacterias que causan enfermedades establecen un biofilm en equipos sensibles, puede ser imposible esterilizar los dispositivos, elevando las tasas de infección y con costosos reemplazos.
"Las bacterias forman biopelículas porque sienten un cambio en su entorno. Lo hacen mediante la generación de una molécula de señalización, que se une a un receptor que se activa en respuesta", afirma Mona Orr, autora principal del estudio y estudiante graduada en Ciencias Biológicas en UMD. "Por necesita una manera de apagar el interruptor. Para eliminar la señal cuando ya no la necesita, hemos identificado la enzima que completa el proceso de apagar el interruptor", anuncia.
El interruptor conocido que activa la formación de biopelículas es una molécula de señalización conocida como c-di-GMP, que emplean muchas especies de bacterias que causan enfermedades para señalar la formación de biopelículas, incluyendo 'Escherichia coli', 'Salmonella enterica' y 'Vibrio cholerae'.
Pero Orr y sus colegas son los primeros en identificar la molécula que completa el proceso de limpieza de c-di-GMP de la célula, terminando así el proceso de señalización de biopelículas. La molécula es una enzima llamada oligoribonucleasa, y al igual que c-di-GMP, oligoribonucleasa es también común entre las especies bacterianas que provocan enfermedades.
El equipo estudió el proceso de la bacteria 'Pseudomonas aeruginosa', una especie común que se sabe que causa infecciones en los pacientes en el hospital. Pero debido a las similitudes genéticas y fisiológicas entre 'P. Aeruginosa' y otras especies infecciosas, los investigadores creen que oligoribonucleasa cumple la misma función en una amplia variedad de bacterias.
"Se puede pensar en este proceso en términos de agua llenando un fregadero. La tasa de agua del grifo es tan importante como el tamaño del desagüe a la hora de determinar el nivel de agua en el lavabo -pone como ejemplo Vincent Lee, coautor del estudio y profesor asociado en el Departamento de Biología Celular y Genética Molecular de UMD y del Instituto de Investigación de Patógenos de Maryland--. El nivel de c-di-GMP en la célula es análoga a la cantidad de agua en el fregadero. Como nadie sabía qué era el desagüe, nuestros hallazgos crean una imagen completa del proceso de señalización".
Orr, Lee y sus colegas del Departamento de Química y Bioquímica de la Universidad Estatal de Michigan centraron su trabajo en 'P. Aeruginosa', porque está bien estudiada y puede sobrevivir bajo una variedad de condiciones, por lo que es muy difícil de controlar. Los que llevan lentes de contacto puede que ya estén familiarizados con 'P. Aeruginosa', ya que comúnmente forma biofilms infecciosos, tiñendo de verde las lentes más antiguas o las que no se han limpiado correctamente.
El equipo encontró que se necesita oligoribonucleasa para el segundo paso de un proceso de dos pasos. El primero, que convierte c-di-GMP en una molécula intermedia llamada pGpG, ya se conocía, y ahora Orr, Lee y sus colegas han completado el segundo paso: oligoribonucleasa rompe pGpG y, por lo tanto, cierra completamente la vía de señalización.
El resultado sugiere que oligoribonucleasa podría ser emplearse para ayudar a diseñar nuevos antibióticos, desinfectantes y tratamientos de superficie para controlar las biopelículas. Estas medidas podrían prevenir infecciones y evitar la necesidad de reemplazar de manera frecuente los caros equipos hospitalarios. Como también pueden formarse biopelículas en los dispositivos médicos implantados, como marcapasos y articulaciones sintéticas, los tratamientos eficaces contra las biopelículas pueden eliminar la necesidad de costosas y arriesgadas cirugías de reemplazo.
"Los genes que hacen estas señales se encuentran en la mayoría de las bacterias. Sin embargo, la enzima oligoribonucleasa que rompe el efecto sólo se encuentra en algunas -lamenta Lee--. Así que debe haber un paralelismo en los organismos que no tienen oligoribonucleasa. Descubrir estos otros detonantes de apagado está en la lista de nuestros futuros objetivos de investigación".
