Un estudio determina la estructura de una molécula asociada a la ELA y abre la puerta a nuevas intervenciones médicas

La estructura recién descubierta del TDP-43 agrupado, de los cerebros de personas con ELA.
La estructura recién descubierta del TDP-43 agrupado, de los cerebros de personas con ELA. - MRC LABORATORIO DE BIOLOGÍA MOLECULAR
Publicado: jueves, 9 diciembre 2021 14:56

MADRID, 9 Dic. (EUROPA PRESS) -

Los científicos del Laboratorio de Biología Molecular del Consejo de Investigación Médica (MRC) de Cambridge (Reino Unido) han determinado por primera vez la estructura de la molécula asociada con la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y han asegurado que este descubrimiento podría permitir el desarrollo de nuevas intervenciones médicas y pruebas de diagnóstico.

El estudio, apoyado por el Medical Research Council, y publicado en la revista 'Nature', ha utilizado microscopía crioelectrónica para determinar la primera estructura molecular de los agregados de TDP-43, extraído de los cerebros donados de dos personas que tenían ELA.

Según los científicos, hasta el momento, se sabía que la acumulación anormal de la proteína, conocida como TDP-43, en las células nerviosas es el sello patológico que define la ELA. Los grumos de TDP-43 también son un sello distintivo de la demencia frontotemporal (la segunda forma más común de demencia de inicio temprano después de la enfermedad de Alzheimer) y común en otras enfermedades neurodegenerativas, como el Alzheimer y el Parkinson.

Así pues, hasta ahora se desconocía la estructura molecular de los agregados de TDP-43. Este estudio ha identificado la estructura de esta proteína a partir de muestras de cerebro humano, lo cual ha sido consistente en muestras de diferentes regiones del cerebro de ambos individuos, pero fue diferente de la observada en estudios previos que intentaron recrear agregados de TDP-43 en un tubo de ensayo.

"No existen diagnósticos ni terapias para la ELA y otras enfermedades asociadas con TDP-43 y el primer paso para desarrollarlas es obtener una mejor comprensión del propio TDP-43. Ahora que sabemos cómo es la estructura del TDP-43 agregado y qué lo hace único, podemos usarlo para encontrar mejores formas de diagnosticar la enfermedad en forma temprana", ha sostenido el autor del estudio, Benjamin Ryskeldi-Falcon.

Por su parte, el jefe de neurociencias y salud mental del MRC, Jo Latimer, ha reconocido que estos hallazgos "son una contribución importante y muy necesaria" para la comprensión de la ELA y las enfermedades neurodegenerativas asociadas. "Comprender la estructura de TDP-43 redefinirá la forma en la que los científicos piensan sobre la progresión de la enfermedad y les permitirá adoptar enfoques completamente nuevos para desarrollar terapias y diagnósticos", ha asegurado.