MADRID, 29 Mar. (EUROPA PRESS) -
Investigadores del Instituto Paul Scherrer (PSI), en Suiza, han descifrado los procesos moleculares que tienen lugar en el ojo cuando la luz incide en la retina. Estos procesos, que sólo duran una fracción de trillonésima de segundo, son esenciales para la visión humana, según publican en la revista 'Nature'.
Se trata de un cambio microscópico de una proteína de la retina que se produce en un tiempo increíblemente corto: es el primer paso en la percepción de la luz y la capacidad de ver. También es el único paso que depende de la luz. Los investigadores han establecido exactamente lo que ocurre después de la primera trillonésima de segundo en el proceso de percepción visual, con la ayuda del láser de electrones libres de rayos X SwissFEL del PSI.
En el centro de la acción se encuentra nuestro receptor de luz, la proteína rodopsina. En el ojo humano es producida por células sensoriales, las células de bastón, especializadas en la percepción de la luz. En el centro de la rodopsina hay una pequeña molécula retorcida: el retinal, un derivado de la vitamina A.
Cuando la luz incide sobre la proteína, el retinal absorbe parte de la energía. A la velocidad del rayo, cambia entonces su forma tridimensional para que el interruptor del ojo pase de "apagado" a "encendido". Esto desencadena una cascada de reacciones cuyo efecto global es la percepción de un destello de luz.
"Hace tiempo que conocemos el punto de partida y el producto final de la transformación de la retina, pero hasta ahora nadie había podido observar en tiempo real cómo se produce exactamente el cambio en el pigmento de la vista, la rodopsina", explica Valérie Panneels, científica de la División de Investigación de Biología y Química del PSI.
Panneels compara el proceso con el de un gato que cae de espaldas de un árbol y aterriza ileso. "La pregunta es: ¿qué estados adopta el gato durante su caída mientras se endereza para aterrizar de pie?", señala.
Como descubrieron los científicos del PSI, el "gato retina" empieza girando la parte central de su cuerpo. Para Valerie Panneels, el "momento eureka" llegó cuando se dio cuenta de algo más que ocurre: la proteína absorbe parte de la energía luminosa para inflarse brevemente una pequeña cantidad, "como nuestro pecho se expande cuando inspiramos, para volver a contraerse poco después".
Durante esta fase de "inspiración", la proteína pierde temporalmente la mayor parte de su contacto con la retina que se encuentra en su centro. "Aunque el retinal sigue unido a la proteína por sus extremos mediante enlaces químicos, ahora tiene espacio para girar", apunta. En ese momento, la molécula se asemeja a un perro con la correa suelta que es libre de dar un tirón.
Poco después, la proteína vuelve a contraerse y tiene a la retina firmemente agarrada de nuevo, sólo que ahora con una forma diferente más alargada. "De este modo, la retina consigue girar por sí misma, sin que la proteína que la sujeta se lo impida".
La transformación del retinal de la forma acodada 11-cis a la forma alargada todo-trans sólo dura un picosegundo, o una trillonésima (10-12) de segundo, lo que lo convierte en uno de los procesos más rápidos de toda la naturaleza.
La única forma de registrar y analizar procesos biológicos tan rápidos es con un láser de electrones libres de rayos X como el SwissFEL. "El SwissFEL nos permite estudiar en detalle los procesos fundamentales del cuerpo humano, como la visión", destaca Gebhard Schertler, Jefe de la División de Investigación en Biología y Química del PSI y coautor principal del estudio junto con Valérie Panneels.
Volviendo a la analogía del gato, sería como filmar su caída con una cámara de alta velocidad, pero con una diferencia importante: la velocidad de filmación de la cámara del SwissFEL es milésimas de veces mayor.
Trabajar con grandes instalaciones de investigación también implica mucho más que simplemente pulsar un botón del obturador. El estudiante de doctorado Thomas Gruhl, que pasó a trabajar como investigador postdoctoral en el Instituto de Biología Estructural y Molecular de Londres, ha dedicado años a desarrollar un método para producir cristales de rodopsina de alta calidad capaces de proporcionar datos de resolución ultraalta.
En última instancia, sólo estos datos permitieron realizar las mediciones necesarias en el SwissFEL y --antes de que se construyera el SwissFEL-- en el láser de electrones libres de rayos X SACLA de Japón.
Este experimento demuestra una vez más el papel vital de SwissFEL en la investigación suiza. "Probablemente nos ayudará a encontrar muchas más soluciones en el futuro --indica Gebhard Schertler--. Entre otras cosas, también estamos desarrollando métodos para investigar procesos dinámicos en proteínas que normalmente no se activan con la luz".
Los científicos utilizan medios artificiales para hacer que tales moléculas respondan a la luz: o bien realizan los cambios apropiados en los socios de unión, o bien mezclan proteínas con socios de unión en el cristal tan rápidamente que pueden ser examinadas en el SwissFEL. En cualquier caso, el procedimiento es mucho más complicado que apuntar con una cámara a un gato que cae de un árbol, concluyen.
