MADRID 22 Feb. (EUROPA PRESS) -
Científicos de Scripps Research (Estados Unidos) han desarrollado un anticuerpo que puede bloquear los efectos de las toxinas letales en los venenos de una amplia variedad de serpientes que se encuentran en África, Asia y Australia. El anticuerpo, que protegió a los ratones del veneno normalmente mortal de las serpientes, incluidas las mambas negras y las cobras reales, se describe en la revista 'Science Translational Medicine'.
La nueva investigación utilizó formas de toxinas producidas en el laboratorio para examinar miles de millones de anticuerpos humanos diferentes e identificar uno que pueda bloquear la actividad de las toxinas. Representa un gran paso hacia un antídoto universal que sería eficaz contra el veneno de todas las serpientes. Más de 100.000 personas al año, principalmente en Asia y África, mueren por envenenamiento por mordedura de serpiente, lo que lo hace más mortal que la mayoría de las enfermedades tropicales desatendidas.
Los antídotos actuales se producen inmunizando animales con veneno de serpiente y, por lo general, cada uno de ellos sólo funciona contra una única especie de serpiente. Esto significa que se deben fabricar muchos antídotos diferentes para tratar las mordeduras de serpientes en las diferentes regiones. En el nuevo trabajo, los investigadores aislaron y compararon proteínas venenosas de una variedad de elápidos, un grupo importante de serpientes venenosas que incluye mambas, cobras y kraits.
Descubrieron que un tipo de proteína llamada toxina de tres dedos (3FTx), presente en todas las serpientes elápidas, contenía pequeñas secciones que parecían similares en diferentes especies. Además, las proteínas 3FTx se consideran altamente tóxicas y son responsables de la parálisis de todo el cuerpo, lo que las convierte en un objetivo terapéutico ideal. Con el objetivo de descubrir un anticuerpo para bloquear 3FTx, los investigadores crearon una plataforma innovadora que colocó los genes de 16 3FTx diferentes en células de mamíferos, que luego produjeron las toxinas en el laboratorio.
Luego, el equipo recurrió a una biblioteca de más de cincuenta mil millones de anticuerpos humanos diferentes y probó cuáles se unían a la proteína 3FTx del krait de muchas bandas (también conocido como krait chino o krait taiwanés), que tenía más similitudes con otros 3FTx. proteínas. Eso redujo su búsqueda a unos 3.800 anticuerpos. Luego, probaron esos anticuerpos para ver cuáles también reconocían otras cuatro variantes de 3FTx.
Entre los 30 anticuerpos identificados en esa prueba, uno se destacó por tener las interacciones más fuertes entre todas las variantes de toxinas: un anticuerpo llamado 95Mat5. Cuando los investigadores estudiaron exactamente cómo 95Mat5 era tan eficaz para bloquear las variantes de 3FTx, descubrieron que el anticuerpo imitaba la estructura de la proteína humana a la que normalmente se une 3FTx. Si bien 95Mat5 es eficaz contra el veneno de todos los elápidos, no bloquea el veneno de las víboras, el segundo grupo de serpientes venenosas.
El grupo de investigadores ahora está buscando anticuerpos ampliamente neutralizantes contra otra toxina elápida, así como dos toxinas de víbora. Sospechan que la combinación de 95Mat5 con estos otros anticuerpos podría proporcionar una amplia cobertura contra muchos (o todos) los venenos de serpiente.
