MADRID 4 Abr. (EUROPA PRESS) -
Investigadores del Centro Singular de Investigación en Química Biológica y Materiales Moleculares de la Universidad de Santiago (CIQUS), liderados por el profesor Concepción González-Bello, han conseguido descubrir las claves para "matar" una enzima crucial en la proliferación de las dos bacterias patógenas muy importantes: 'Mycobacterium tuberculosis', que causa la tuberculosis, y 'Helicobacter pylori', causante del cáncer de estómago.
Y es que, la prevalencia de la tuberculosis y de infecciones con 'Helicobacter pylori', junto al creciente problema de la resistencia a los antibióticos, provocan un gran interés entre los académicos y la industria farmacéutica a la hora de desarrollar estrategias más eficaces para combatir las infecciones bacterianas.
En este sentido, estos expertos, cuyo estudio ha sido publicado en la revista 'ACS Chemical Biology', han conseguido idear la forma de "engañar" a estas bacterias, consistente en evitar el "normal funcionamiento" de uno de las enzimas que necesitan para sobrevivir.
Para ello, diseñaron compuestos muy parecidos a los que la bacteria utiliza habitualmente, pero evitando con ello que ésta funcione con normalidad. Se trata, por tanto, de un método que impide la producción de nutrientes esenciales para la vida de la bacteria provocando que, finalmente, se "muera de hambre".
"Una gran ventaja de este engaño reside en que los animales no poseen dicho enzima, por lo que esperamos que estos compuestos no tengan efectos perjudiciales en el ser humano", han explicado los expertos.
Para el diseño de los compuestos, los investigadores han utilizado diversos programas informáticos que permiten prever de antemano el efecto de los mismos sobre el enzima. Esto facilita escoger aquellos compuestos que, a priori, serían los más efectivos para, a continuación, prepararlos en el laboratorio y ensayarlos con la enzima.
El grupo de investigación ha logrado, además, obtener datos reales del proceso gracias a la resolución, mediante técnicas de rayos X, de las diversas estructuras interaccionando con el enzima. Esto ha permitido demostrar la idea inicial y continuar así con el proceso de optimización de dichos compuestos.
