MADRID, 12 Dic. (EUROPA PRESS) -
Investigadores de la Universidad de Lund (Suecia) han descubierto un anticuerpo con potencial para proteger contra la infección por estreptococos del grupo A, así como una forma poco frecuente de unión del anticuerpo que provoca una respuesta inmunitaria eficaz contra la bacteria.
Este descubrimiento, publicado en la revista científica 'EMBO Molecular Medicine', podría ayudar a explicar por qué han fracasado tantas vacunas contra el estreptococo del grupo A.
Los estreptococos del grupo A tienen varias formas de eludir el sistema inmunitario del organismo y, cuando nos infectan, pueden causar infecciones comunes de garganta (faringitis estreptocócica), escarlatina, sepsis, viruela porcina e infecciones cutáneas. Hasta ahora, los antibióticos funcionan contra estas bacterias, pero si se vuelven resistentes, supondrán una grave amenaza para la salud pública.
Una estrategia que utiliza la comunidad científica para encontrar nuevas formas de combatir las infecciones bacterianas es crear anticuerpos que busquen objetivos. En primer lugar, se cartografían los anticuerpos que produce el sistema inmunitario del organismo en caso de infección y, a continuación, se estudia su efecto sobre el sistema inmunitario.
De este modo, se pueden identificar anticuerpos que sirvan tanto para el tratamiento preventivo como para el tratamiento durante una infección en curso. Sin embargo, se trata de un proceso difícil, y muchos intentos de desarrollar tratamientos basados en anticuerpos contra el estreptococo A han fracasado.
Este nuevo estudio muestra una forma inesperada en que los anticuerpos interactúan con los estreptococos del grupo A y, más concretamente, cómo se enganchan a la proteína bacteriana probablemente más importante, la proteína M, en la superficie celular.
"Descubrimos que ocurre de una forma que nunca antes se había descrito. Normalmente, un anticuerpo se une a través de uno de sus dos brazos Y a su proteína diana en un único sitio, independientemente de cuál de los dos brazos se utilice para la unión. Pero lo que hemos visto -y esto es información vital- es que los dos brazos Y pueden reconocer y engancharse a dos lugares distintos de la misma proteína diana", ha explicado Pontus Nordenfelt, uno de los autores del estudio.
Esto significa que los dos brazos del anticuerpo -que son idénticos- pueden engancharse a dos sitios distintos de una proteína diana. Resulta que es precisamente este tipo de unión el que se requiere para una protección eficaz y, dado que probablemente es poco frecuente, los investigadores creen que podría explicar por qué tantos intentos de vacuna han fracasado. También podría ser una de las razones por las que las bacterias consiguen escapar al sistema inmunitario.
Desde hace tiempo se sabe que la proteína M de la bacteria estreptocócica es de gran importancia para la aparición y el desarrollo de la enfermedad en el organismo. Encontrar un anticuerpo que se adhiera a esta proteína, señalándola así al sistema inmunitario, puede impedir que la bacteria infecte las células del organismo. Como sabemos que el cuerpo humano puede combatir la infección, tales anticuerpos existen, pero es difícil localizarlos.
Por ello, los investigadores se centraron en examinar los anticuerpos de pacientes que se habían recuperado de una infección estreptocócica del grupo A. Consiguieron identificar tres de los llamados anticuerpos monoclonales en un paciente que se había recuperado de una infección por estreptococo A.
Los anticuerpos monoclonales son copias idénticas entre sí, y en este caso se dirigen a una sola proteína (la proteína M) de los estreptococos del grupo A. A continuación, los investigadores investigaron en estudios con animales si es posible utilizar los anticuerpos para reforzar el sistema inmunitario en su lucha contra los estreptococos del grupo A.
Resultó que el anticuerpo con el mecanismo de unión recién descubierto producía una fuerte respuesta inmunitaria contra la bacteria. Los investigadores han solicitado una patente basada en los resultados del artículo y seguirán estudiando el anticuerpo.
"Esto abre posibilidades donde los intentos anteriores de vacuna habían fracasado y significa que el anticuerpo monoclonal que utilizamos tiene el potencial de proteger contra la infección", ha concluido Wael Bahnan, uno de los autores del estudio.
