MADRID, 18 Ene. (EUROPA PRESS) -
Científicos del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) y del Centro de Investigación y Tecnología Animal y la Universidad CEU Cardenal Herrera, en Valencia, han descrito una nueva ruta de señalización clave en la transferencia de genes virulentos entre bacterias, un proceso que acaba provocando una infección.
Para ello han asignado a una enzima presente en todos los organismos vivos una nueva función en dicha transferencia, empleando como modelo la bacteria 'Staphylococcus aureus', la más frecuente en las infecciones adquiridas en hospitales, según informa en su último número la revista 'Molecular Cell'.
Las bacterias son capaces de transferir material genético entre sí mediante mecanismos de transferencia horizontal de genes. Cuando estos genes son virulentos, las bacterias que los reciben adquieren la capacidad de provocar enfermedades.
"Algunos de los genes que codifican para toxinas y otros factores de virulencia están presentes en unas regiones denominadas islas de patogenicidad. Estas islas se transfieren de unas bacterias a otras utilizando virus que infectan bacterias, los llamados bacteriófagos", explica el investigador del CSIC José Rafael Penadés, que trabaja en el Instituto de Biomedicina de Valencia.
El equipo de investigadores ha descubierto que las enzimas dUTPasas son capaces de despertar a las islas de patogenicidad para que detecten que la bacteria está siendo atacada por un virus.
De este modo, antes de que la bacteria muera infectada, las islas inician su replicación y se transfieren a otras bacterias inocuas, a las que convierten en virulentas.
"El proceso evolutivo ha hecho que las islas detecten que un virus está infectando a las bacterias, lo que producirá su muerte, y utilicen la presencia del bacteriófago para activarse e iniciar su ciclo. Esto ocurre porque algunas proteínas del fago se unen a un represor que bloquea la isla", explica el investigador del CSIC.
Los resultados confirman que las dUTPasas son moléculas señalizadoras que emplean un mecanismo similar al descrito para una familia de proteínas presentes en células eucariotas, las proteínas G protooncogénicas.
UN MECANISMO DE ENCENDIDO Y APAGADO
"Las dUTPasas son activas como señalizadoras cuando se unen a un nucleótido dUTP, y es entonces cuando cambian su conformación. Una vez cumplida su función, degradan el nucleótido y pasan a estar apagadas", explica Penadés, que apunta a que este mecanismo de encendido y apagado es "el mismo que el empleado por los protooncogenes".
Según el investigador del CSIC Alberto Marina, el estudio sugiere por primera vez que las dUTPasas cumplen una función señalizadora no sólo en la mayoría de los virus, sino además en organismos vivos complejos como los eucariotas superiores.
"Nuestros resultados aportan una visión completamente nueva del mecanismo de actuación de estas enzimas, que depende de una serie de características presentes en las enzimas de los bacteriófagos de 'Staphylococcus aureus' y que están también presentes en otras muchas dUTPasas de un gran número de organismos vivos. Todo ello sugiere que el mecanismo descrito es universal", concluye el investigador del CSIC.
