Piruvato quinasa. - UNIVERSIDAD DE SEVILLA
SEVILLA 2 Dic. (EUROPA PRESS) -
Investigadores de la Universidad de Sevilla (US) han participado en un estudio que identifica los detalles moleculares implicados en la regulación de la piruvato quinasa, una enzima esencial en el metabolismo de los azúcares y estrechamente vinculada a la proliferación y el crecimiento celular. Esta proteína desempeña un papel determinante en el desarrollo del cáncer, lo que convierte estos hallazgos en un avance relevante para futuras investigaciones.
Los resultados, fruto de una colaboración entre el equipo liderado por la catedrática de la US Irene Díaz Moreno y el del profesor Eyal Arbely de la Universidad Ben-Gurión del Neguev, han sido publicados en un artículo de investigación en la revista científica Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS) de la Academia Nacional de Ciencias de Estados Unidos, según ha detallado la institución académica en una nota.
En dicho trabajo, los investigadores demuestran cómo la acetilación, una modificación química reversible que actúa como un mecanismo de regulación celular, afecta a la dinámica y la función de la piruvato quinasa. En células normales, estas marcas permiten ajustar con precisión el metabolismo en respuesta a las condiciones del entorno celular. Sin embargo, en situaciones patológicas como el cáncer, la pérdida de este mecanismo de control puede desviar el flujo metabólico y favorecer la proliferación celular descontrolada.
"Entender los mecanismos moleculares que regulan de manera fina y precisa el funcionamiento de la piruvato quinasa nos acerca a descifrar los cambios metabólicos que impulsan la proliferación de las células cancerosas", ha explicado la catedrática Irene Díaz-Moreno, del Instituto de Investigaciones Químicas en el Centro de Investigaciones Científicas Isla de la Cartuja (US-CSIC).
La piruvato quinasa tiene dos variantes: PKM1, asociada con tejidos adultos y PKM2, vinculada tanto con tejidos adultos como embrionarios. Mediante la combinación de técnicas bioquímicas, biofísicas, estructurales y simulaciones computacionales, los autores del artículo demuestran que la acetilación en determinadas posiciones de la piruvato quinasa inhibe la función y disminuye la estabilidad de la enzima. Además, los investigadores han descubierto que ciertas acetilaciones afectan de manera distinta a cada variante, revelando mecanismos específicos de regulación.
En conjunto, estos hallazgos ayudan a comprender cómo se regula esta enzima clave del metabolismo a escala molecular, y aportan información para interpretar su comportamiento funcional en contextos como el cáncer, donde la pérdida de control sobre la acción de la piruvato quinasa favorece la proliferación celular.
