MADRID 30 Mar. (EUROPA PRESS) -
Una investigación dirigida por el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha logrado describir el comportamiento de un filamento de la proteína FtsZ, una molécula que es la base de la estructura a partir de la cual una bacteria inicia su proceso de división y se multiplica.
Gracias a una simulación computacional, el equipo ha descubierto que sólo los extremos de estos filamentos están enzimáticamente activos. Incluso si se añaden o eliminan eslabones del filamento, la actividad enzimática siempre permanece en el extremo. La proteína FtsZ es homóloga a la Tubulina en humanos, ya que ésta es la responsable de la división celular.
"De la misma manera que la Tubulina es un blanco preferente en quimioterapia, ya que promueve la multiplicación de las células cancerígenas; la proteína FtsZ puede ser una diana contra la expansión de infecciones bacterianas", explica el investigador del CSIC en el Centro de Biología Molecular Severo Ochoa -centro mixto del CSIC y la Universidad Autónoma de Madrid- Paulino Gómez Puertas.
La simulación computacional de esta actividad ha sido corroborada, además, con experimentos 'in vitro', descritos en el artículo que ha sido publicado en el último número de la revista 'FEBS Letters'. Según han explicado los investigadores, el hallazgo puede ser utilizado en el desarrollo de nuevos antibióticos.
La investigación, dirigida por Gómez Puertas, ha contado con la colaboración de investigadores del Centro Nacional de Biotecnología del CSIC, el Hospital Universitario La Paz y la compañía Biomol Informatics.
