MADRID, 1 Jun. (EUROPA PRESS) -
Un equipo internacional, liderado por el SLAC National Accelerator Laboratory, del Departamento de Energía (DOE, por sus siglas en inglés) de los Estados Unidos, ha demostrado cómo el láser de rayos X más poderoso del mundo puede ayudar a descifrar la estructura de las biomoléculas, y promover nuevas vías de investigación importantes para la biología.
Los experimentos del equipo, según han informado en la revista 'Science', han utilizado la fuente de luz Linac Coherent Light Source (LCLS), instalada en el SLAC, para obtener imágenes de ultra-alta resolución de biomoléculas cristalizadas, incluyendo una pequeña proteína que se encuentra en las claras de huevo, llamada lisozima.
Durante décadas, los científicos han reconstruido la forma de las moléculas biológicas y de las proteínas iluminando las muestras cristalizadas con rayos X, para estudiar la forma en que dispersan la luz. El nuevo trabajo del equipo con la proteína lisozima representa el primer experimento de alta resolución en utilizar cristalografía de femtosegundo en serie -la imagen de una fracción de segundo de pequeños cristales, obtenida con pulsos de láser de rayos X ultra-cortos y ultra-brillantes (un femtosegundo es la milbillonésima parte de un segundo).
La técnica utiliza una resolución más alta de la que se consigue utilizando otros láseres de rayos X, lo que permitió a los científicos usar cristales más pequeños. Esta técnica permitirá a los investigadores observar la dinámica molecular como nunca antes.
"Hemos sido capaces de visualizar la estructura de una molécula con una resolución tan alta, que empezamos a inferir la posición de los átomos individuales", afirma Sébastien Boutet, quien dirigió la investigación.
Boulet agrega que "la estructura observada coincide con la estructura conocida de la lisozima, y no muestra ningún signo significativo de daño por radiación, a pesar del hecho de que los impulsos destruyen completamente la muestra. Esta es la primera demostración de alta resolución con la técnica de 'difracción antes de la destrucción' de las muestras biológicas, donde somos capaces de medir una muestra antes de que los pulsos la dañen".
El equipo eligió la lisozima como primera muestra de su investigación debido a que es fácil de cristalizar, y se ha estudiado extensamente. El trabajo no sólo determinó la estructura de la lisozima a una resolución tan alta como para mostrar los aminoácidos individuales, sino que también demostró la capacidad de utilizar cristales extremadamente pequeños para una amplia gama de aplicaciones.
En última instancia, los científicos que trabajan con LCLS, se están dirigiendo hacia una comprensión de los sistemas biológicos complejos a escala atómica y molecular, lo que podría conducir a descubrimientos en una amplia gama de ciencias, desde avances farmacéuticos, hasta nuevas fuentes de energía alternativa.
