MADRID, 12 Ago. (EUROPA PRESS) -
La última investigación de la biofísica española, catedrática de la Universidad de California en Berkeley (Estados Unidos) y del 'Lawrence Berkeley National Laboratory' y experta en estudios sobre la proteína tubulina, Eva Nogales, revela cómo funciona uno de los fármacos antitumorales más usados, el 'Taxol'.
Nogales y su grupo de expertos en biología estructural, que ya habían descubierto el lugar exacto de la tubulina al que se ancla el 'Taxol', han logrado ahora visualizar los microtúbulos en su estructura 3D natural con el compuesto adherido a la tubulina. Así han determinado, a través de investigaciones enmarcadas en el 'Programa de Investigadores Visitantes de la Fundación Jesús Serra', en el Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO) como el 'Taxol' "bloquea el proceso normal de construcción-degradación de los microtúbulos, que es clave para la división celular y que hace que con el 'Taxol' adherido a los microtúbulos la célula no puede proliferar".
La biofísica estudia "máquinas moleculares que realizan algunas de las funciones centrales de los seres vivos", según se explica en su página web en el prestigioso 'Howard Hughes Medical Institute'. Se centra en la estructura 3D, o lo que es lo mismo, la forma de estas máquinas moleculares, "un dato esencial para entender qué hacen en el organismo".
La tubulina es una de estas "máquinas moleculares". Con esta proteína se construyen los microtúbulos (cilindros que llenan y dan forma a célula y que tienen un papel clave en la división celular). Nogales empezó a estudiar la tubulina durante su doctorado en el 'Daresbury Laboratory' (Reino Unido), y siguió después de trasladarse al 'Lawrence Berkeley National Laboratory' (Estados Unidos) en 1993.
En 1998 publica en la portada de la revista 'Nature' el hallazgo de la estructura 3D de la tubulina, un "reto perseguido por numerosos investigadores durante décadas". Ella lo logró tras cinco años de trabajo con la técnica de microscopía que constituye su especialidad, la criomicroscopía electrónica.
RESOLUCIÓN ATÓMICA A TRAVÉS DE LA CRIOMICROSCOPÍA ELECTRÓNICA
La criomicroscopía electrónica es la técnica en que se han producido los recientes grandes avances que están revolucionando el área. Como explica Nogales, hasta hace poco solo había dos opciones para determinar la estructura de una macromolécula: la cirstalografía de rayos X, que pasa por la "compleja y a veces imposible cristalización de la proteína"; y la criomicroscopía electrónica, aplicable a cualquier complejo macromolecular sin necesidad de cristalizar, pero que ofrecía hasta ahora una resolución mucho menor. Pero ahora, gracias a mejoras muy específicas en el detector del microscopio, "ya es posible alcanzar resolución atómica" (llegar a distinguir la posición de los átomos) con criomicroscopía electrónica.
"El nuevo detector está permitiendo hacer en dos semanas lo que antes llevaba dos años", señala Nogales. "Cada vez hay más gente que hace criomicroscopía, incluidos muchos cristalógrafos de rayos X". Además, la nueva técnica "permite visualizar las proteínas mientras se mueven, y en su forma fisiológica", agrega.
Un factor limitante para la expansión de la técnica es el "alto precio de los equipos". A pesar de ello ya hay varias decenas de grupos que usan el nuevo detector (ninguno de ellos en España), donde aún no han llegado equipos de criomicroscopía con el detector mejorado.
En el laboratorio de Nogales en Berkeley hay quince investigadores que tienen acceso a dos equipos que cuestan "varios millones de euros". Ella no considera, por el momento, volver a investigar a España, pero sigue muy de cerca la situación de sus 'colegas' aquí. Se pregunta "si los gobernantes son conscientes de lo mucho que cuesta crecer en el mundo de la ciencia, y lo rápido que se retrocede si se pierde el ritmo".
Desde 2009 la colaboración con la Fundación Jesús Serra ha permitido traer al CNIO cada año un profesor "de gran prestigio internacional", que se queda durante varios meses para, en última instancia, "profundizar en la relación científica entre el grupo anfitrión y el del investigador visitante".
