MADRID, 29 Nov. (EUROPA PRESS) -
Un grupo de científicos del Karolinska Institutet, en Suecia, y de la University of Cologne, en Alemania, ha identificado una nueva proteína implicada en un mecanismo de defensa del organismo contra el cáncer. El hallazgo se publica en la revista especializada 'Nature Structural & Molecular Biology'.
Se trata del complejo VCP/p97, más conocido por su papel en la destrucción de proteínas y su implicación en un tipo de demencia familiar y en la esclerosis lateral amiotrófica (ELA). Este trabajo sugiere que VCP/p97 podría jugar también un importante rol en la defensa del organismo frente al cáncer.
Los daños que sufre el ADN son potencialmente muy peligrosos y están vinculados a la aparición del cáncer. Dado que el daño del ADN es inevitable, nuestras células están equipadas con un sofisticado sistema de defensa que activa su reparación.
Este proceso se inicia uniendo proteínas sensor al ADN dañado que, a su vez, se agarran y activan otras proteínas responsables de reparar el daño. Durante la última década, los científicos han visto cuántas de esas proteínas eran 'reclutadas' para actuar sobre el ADN dañado, pero el mecanismo por el que el supresor tumoral 53BP1 encuentra su camino ha sido siempre misterioso.
El sorprendente descubrimiento realizado en este estudio no ha sido sólo la identidad del nuevo factor, sino cómo desarrolla su trabajo. Siguiendo a las proteínas unidas a las células con el ADN dañado, los investigadores vieron que el complejo VCP/p97 está entre las proteínas que son 'reclutadas' para reparar el ADN.
Esto no se esperaba, dado que VCP/p97 es conocido por estar implicado, fundamentalmente, en la destrucción de proteínas defectuosas. VCP/p97 desarrolla este papel desenrollándolos, de manera que las proteínas desechadas pueden ser cortadas en trozos por enzimas. Esta importante función también explica su implicación en un tipo de demencia familiar y esclerosis lateral amiotrófica, ya que este tipo de proteínas desechadas suelen acumularse en estas enfermedades.
El VCP/p97 hace algo parecido sobre el ADN dañado, aunque con resultados muy diferentes. El trabajo muestra que el VCP/p97 facilita la unión de 53BP1 eliminando una proteína que ocupa el lugar donde 53BP1 puede agarrarse. Así, en lugar de desenrollar una proteína y prepararla para su destrucción, VCP/p97 retira la proteína del camino del 53BP1.
Los investigadores también demostraron que los gusanos que tienen menos cantidad de este complejo son muy sensibles al daño del ADN, manteniendo un importante papel del VCP/p97 en el control del daño en el ADN. Este nuevo mecanismo de 'reclutamiento' de proteínas a través de la eliminación de otra que está en el camino aporta nueva luz sobre cómo el supresor tumoral 53BP1 encuentra el ADN dañado. Una importante cuestión que sigue sin respuesta es si VCP/p97 juega papeles similares en otros procesos.
