MADRID, 12 Ago. (EUROPA PRESS) -
Investigadores de la Universidad de Northwestern (Estados Unidos) han descubierto una nueva vulnerabilidad en la proteína de punta del nuevo coronavirus, avanzado una vía de tratamiento potencial relativamente simple.
La proteína de punta contiene el sitio de unión del virus, que se adhiere a las células huésped y permite que el virus entre e infecte el cuerpo. Utilizando simulaciones a nivel de nanómetro, los investigadores descubrieron un sitio con carga positiva (conocido como el sitio de división polibásica) situado a 10 nanómetros del sitio de unión real de la proteína punta. El sitio con carga positiva permite una fuerte unión entre la proteína del virus y los receptores de las células humanas con carga negativa.
Aprovechando este descubrimiento, los investigadores diseñaron una molécula con carga negativa para unirse al sitio de división con carga positiva. Al bloquear este sitio se inhibe la unión del virus a la célula anfitriona.
"Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de división puede actuar como un tratamiento profiláctico viable que disminuye la capacidad del virus para infectar a los humanos. Nuestros resultados explican los estudios experimentales que muestran que las mutaciones de la proteína de punta del SARS-CoV-2 afectaron la transmisibilidad del virus", explica Mónica Olvera de la Cruz, líder de la investigación, que se ha publicado en la revista 'ACS Nano'.
Compuesto de aminoácidos, los sitios de ruptura polibásica del SARS-CoV-2 han permanecido esquivos desde que comenzó el brote de COVID-19. Pero investigaciones anteriores indican que estos misteriosos sitios son esenciales para la virulencia y la transmisión. Los investigadores descubrieron que el sitio de división polibásica se encuentra a 10 nanómetros de los receptores de células humanas, un hallazgo que proporcionó una visión inesperada. "No esperábamos ver interacciones electrostáticas a 10 nanómetros. En condiciones fisiológicas, todas las interacciones electrostáticas ya no ocurren a distancias superiores a 1 nanómetro", apuntan.
"La función del sitio de división polibásica ha permanecido esquiva. Sin embargo, parece estar escindido por una enzima (furina) que abunda en los pulmones, lo que sugiere que el sitio de división es crucial para la entrada del virus en las células humanas", añade Olvera de la Cruz.
