LOGROÑO, 15 Jul. (EUROPA PRESS) -
Un equipo del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) dirigido por un riojano ha descubierto un mecanismo por el cual una molécula denominada PAMP, presente en la piel, las mucosas y fluidos del cuerpo humano, como el sudor, destruye parásitos bacterianos.
La investigación, cuyos resultados aparecen en 'Endocrinology', ha sido dirigida por el logroñés Alfredo Martínez, del Instituto Cajal (CSIC), en Madrid, y ha contado con la colaboración del Instituto Nacional del Cáncer, que forma parte de los Institutos Nacionales de la Salud, en Maryland (EE.UU.).
Los científicos han observado en su investigación que el PAMP, presente en todos los grupos de vertebrados, se sitúa junto a la membrana externa de la bacteria y la perfora, con el resultado de que la vacía de contenido y la destruye.
Martínez explicó que el estudio de este péptido, situado en primera línea de defensa, en lugares habituales de entrada de bacterias, "podría llegar a proporcionar una nueva generación de antibióticos de aplicación tópica directa sobre las heridas para el tratamiento de enfermedades infecciosas".
La investigación se realizó con la bacteria Escherichia coli, un parásito intestinal, pero los autores explican que el PAMP también es activo frente a un amplio espectro de especies bacterianas y algunas levaduras.
El equipo del CSIC que dirige Martínez ha estudiado la evolución biológica de esta molécula a lo largo del tiempo en peces, aves, ratones, monos y humanos. El PAMP posee en todas estas especies la capacidad de inducir el crecimiento de los vasos sanguíneos, un proceso denominado angiogénesis.
La propiedad de destruir bacterias la adquirió en algún momento tardío de la evolución, ya que aparece exclusivamente en humanos y primates. Esta función persiste en la actualidad junto a la propiedad angiogénica original.
Martínez consideró que el estudio es un ejemplo de macroevolución, ya que ha permitido observar cómo surgen nuevas funciones. "Los resultados son muy originales- dijo-, puesto que no hay muchos casos en los que una sustancia adquiera una nueva función y al mismo tiempo preserve la anterior".
EL PROCESO DE MADURACIÓN.
El péptido PAMP tiene su origen en una proteína muy larga (185 aminoácidos) que sintetiza un gen y que se conoce como pre-pro-adrenomedulina. Esta proteína se corta dentro de la célula y produce dos péptidos biológicamente activos: adrenomedulina y PAMP.
"Curiosamente, la región del gen que codifica para la adrenomedulina ha cambiado poco a lo largo de la historia evolutiva de los vertebrados. En cambio, la región que se encarga del PAMP ha variado de forma muy rápida", aseveró el investigador del CSIC.
A su juicio, esto demuestra que distintas regiones de un mismo gen pueden evolucionar de manera distinta, en función de dónde se aplique la presión selectiva. Una vez que ha finalizado el recorte de la proteína, el PAMP sufre un proceso de maduración, que consiste en cortar el aminoácido final dejando un grupo amida.
Este proceso activa la capacidad antimicrobiana del péptido. Martínez apuntó que la investigación seguirá intentando "dar con la estructura tridimensional adecuada para conseguir eficacia bactericida".
Alfredo Martínez (Logroño, 1962) es licenciado en Biología y doctorado en Biología Celular por la Universidad de Navarra, en 1991. Trabajó durante once años en los Institutos Nacionales de la Salud de Estados Unidos (Bethesda, MD). Ha publicado 140 artículos científicos. En 2004 se incorporó al Instituto Cajal (CSIC), en Madrid, con un contrato Ramón y Cajal, donde investiga sobre isquemia cerebral y tumores del sistema nervioso central.
