MADRID 20 Jul. (EUROPA PRESS) -
Científicos del Instituto Max Planck de Fisiología Molecular (Alemania) han analizado, por primera vez, los procesos que intervienen en la contracción muscular. Este hallazgo, publicado en 'Cell', podría ayudar a determinar el impacto de las modificaciones genéticas en ciertos tipos de enfermedades cardiacas hereditarias.
La contracción muscular y otros procesos del movimiento son controlados por la interacción entre la miosina y los filamentos de actina -dos proteínas más, la tropomiosina y la troponina, regulan la forma en que la miosina se une a la actina. Aunque los modelos teóricos han descrito exactamente cómo interactúan estas proteínas del músculo, esta interacción no ha sido previamente observada en detalle.
Ahora, Stefan Raunser y Elmar Behrmann, del Instituto Max Planck de Fisiología Molecular de Dortmund, han conseguido una imagen del complejo actina-miosina-tropomiosina, de 0,8 nanómetros, una precisión sin precedentes, la cual equivale a una resolución de menos de una millonésima de milímetro. Esta imagen ha permitido, por primera vez, identificar correctamente la ubicación de las proteínas y analizar los procesos que intervienen en la contracción muscular.
La unidad básica funcional de un músculo, conocida como sarcómero, consta de las proteínas actina, miosina y tropomiosina. Cuando un músculo se prepara para contraerse, la miosina debe deslizarse a lo largo de las moléculas de actina filamentosa. Estas moléculas, trabajando en conjunto con la troponina y la tropomiosina, regulan la contracción muscular, controlando en momento en el que la miosina se une a la actina.
En estado de reposo, la tropomiosina y la troponina bloquean el sitio de unión de la miosina en los filamentos de actina -en este punto, la 'cabeza' de la miosina se encuentra en una posición de 90 grados. Sólo después de una entrada de calcio, que se acopla a las proteínas reguladoras, se expone el sitio de unión de los filamentos de actina -la cabeza de la miosina, entonces, ocupa este sitio, inclinándose de manera articulada, tirando de la actina. Mientras los filamentos se deslizan unos sobre otros, el sarcómero se acorta, y el músculo se contrae.
En este nuevo estudio, los científicos del Instituto Max Planck de Fisiología Molecular, en colaboración con científicos de la Escuela de Medicina de Hannover, la Universidad Ruhr de Bochum (ambas en Alemania), y la Universidad de Texas, en Houston (Estados Unidos), han revelado los detalles de la interacción en la que se basa el mencionado modelo. Gracias a la mejora de las técnicas de microscopía electrónica, Stefan Raunser y sus colaboradores han obtenido, por primera vez, una visión precisa de los elementos estructurales de los músculos.
Los científicos pudieron, por ejemplo, identificar la ubicación exacta de la tropomiosina en los filamentos de actina -cuando ésta se une a la miosina- observando que la actina produce cambios conformacionales en la miosina. Por otro lado, las comparaciones con las estructuras de la miosina en otros estados han permitido a los investigadores describir la interacción actina-miosina durante la contracción muscular. Según explica Raunser, "hemos dibujado un mapa bioquímico, que facilitará la comprensión de los procesos y secuencias de eventos que tienen lugar en los músculos".
Los resultados son también muy importantes desde un punto de vista médico. El corazón humano es el músculo más importante del cuerpo y, si no trabaja con normalidad, el resultado puede ser fatal. Un mal funcionamiento del corazón a menudo se asocia con mutaciones puntuales, y las micrografías tomadas por los investigadores del Max Planck han hecho posible identificar la ubicación exacta de estas mutaciones, por primera vez. Los investigadores concluyen que "encontrar la ubicación exacta de las mutaciones es fundamental para el desarrollo de tratamientos efectivos para las enfermedades del corazón
