MADRID, 30 Sep. (EUROPA PRESS) -
Investigadores de la Universidad Estatal de Pensilvania (Estados Unidos) han creado una novedosa herramienta que permite predecir con razonable exactitud los cambios de aminoácidos en la proteína de la espiga del virus SARS-CoV-2 que pueden mejorar su unión a las células humanas y conferir al virus una mayor capacidad de infección.
A medida que el SARS-CoV-2 siga evolucionando, se espera que surjan nuevas variantes que puedan tener una mayor capacidad para infectar a sus huéspedes y evadir sus sistemas inmunitarios. El primer paso clave en la infección se produce cuando la proteína de espiga del virus se une al receptor ACE2 de las células humanas.
La herramienta podría permitir la vigilancia computacional del SARS-CoV-2 y avisar con antelación de variantes potencialmente peligrosas con un potencial de afinidad de unión aún mayor. Esto puede ayudar a la aplicación temprana de medidas de salud pública para prevenir la propagación del virus y quizás incluso pueda informar sobre las formulaciones de refuerzo de las vacunas.
"Las variantes emergentes podrían ser potencialmente muy contagiosas en humanos y otros animales. Por lo tanto, es fundamental evaluar de forma proactiva qué cambios en los aminoácidos pueden aumentar la infecciosidad del virus. Nuestro marco es una poderosa herramienta para determinar el impacto de los cambios de aminoácidos en la proteína pico del SARS-CoV-2 que afectan a la capacidad del virus para unirse a los receptores ACE2 en los seres humanos y en múltiples especies animales", justifica Suresh Kuchipudi, líder del estudio, que se ha publicado en la revista 'Proceedings of the National Academy of Sciences'.
El equipo utilizó un novedoso procedimiento computacional en dos pasos para crear un modelo que permitiera predecir qué cambios en los aminoácidos (moléculas unidas para formar proteínas) pueden producirse en el dominio de unión al receptor (RBD) de la proteína de espiga del SARS-CoV-2 que podría afectar a su capacidad de unirse a los receptores ACE2 de las células humanas y de otros animales.
Según Kuchipudi, las variantes que circulan actualmente incluyen una o más mutaciones que han provocado cambios de aminoácidos en el RBD de la proteína espiga. "Estos cambios de aminoácidos pueden haber conferido ventajas de aptitud y aumentado la infectividad a través de una serie de mecanismos. El aumento de la afinidad de unión de la RBD de la proteína de la espiga con el receptor humano ACE2 es uno de esos mecanismos", detalla.
La unión de la proteína spike al receptor ACE2 es el primer y crucial paso en la entrada del virus en la célula. "La fuerza de unión entre RBD y ACE2 afecta directamente a la dinámica de la infección y, potencialmente, a la progresión de la enfermedad. La capacidad de predecir de forma fiable los efectos de los cambios de aminoácidos del virus en la capacidad de su RBD para interactuar más fuertemente con el receptor ACE2 puede ayudar a evaluar las implicaciones para la salud pública y el potencial de contagio y adaptación en humanos y otros animales", resalta el investigador.
