Publicado 03/01/2020 12:30CET

Investigadores identifican una toxina que provoca la resistencia a antibióticos de una peligrosa bacteria

Clostridium difficile
Clostridium difficile - UNIVERSIDAD DE MICHIGAN - LABORATORIO HANNA

MADRID, 3 Ene. (EUROPA PRESS) -

Investigadores estadounidenses han caracterizado la estructura molecular de la toxina que impulsa algunas cepas resistentes a los medicamentos de 'Clostridium Difficile' ('C. diff'), una de las infecciones bacterianas más difíciles de tratar, al causar diarrea grave, náuseas, sangrado interno y potencialmente la muerte. Así, este trabajo, publicado en la revista 'Proceedings of the National Academy of Sciences', proporciona un punto de partida para el diseño de fármacos contra las cepas más peligrosas de esta bacteria.

El uso excesivo de antibióticos ha hecho que aumente el riesgo de adquirir 'C. diff' en los centros sanitarios, y también ha provocado que algunas de las cepas de la bacteria sean particularmente difíciles de tratar. Este nuevo estudio, centrado en un tipo de toxina liberada por las cepas más peligrosas de 'C. diff', está proporcionando a los investigadores un mapa para desarrollar medicamentos que puedan bloquear la toxina y evitar que la bacteria entre en las células humanas.

"Las cepas más peligrosas de 'C. diff' liberan una toxina que primero se une a las células y luego crea un canal de formación de poros que permite que la toxina entre y cause daño. Pudimos combinar varias técnicas de imagen para visualizar y caracterizar cada átomo de esta toxina y mostrarnos dónde están posicionados. Estos detalles proporcionan un punto de partida crítico y extremadamente útil para diseñar medicamentos que puedan prevenir la infección por 'C. diff'", explica la investigadora principal del trabajo, Amedee de Georges.

Los investigadores creen que es una toxina binaria (lo que significa que necesita dos componentes para funcionar) que podría emplear un método similar al de la toxina del ántrax para entrar en las células. Usando eso como punto de partida, buscaron caracterizar cómo la toxina 'C. diff' es diferente al ántrax.

"Observamos dos formas similares pero distintas de la toxina 'C. diff', una en la que vemos el canal de formación de los poros y otra en la que es invisible. Esto nos da pistas sobre cómo prevenir la formación del canal y evitar que las bacterias entren en la célula", argumenta otro de los responsables del trabajo, Xingjian Xu.

Los investigadores también identificaron un nuevo sitio de unión al calcio en uno de los dominios de la toxina 'C. diff'. Este tipo de estructura de unión no ha sido identificado en ninguna otra toxina similar, lo que sugiere que el calcio juega un papel crítico en la regulación de la formación y la transición de 'C. diff' en las células.

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