MADRID, 4 Jun. (EUROPA PRESS) -
Investigadores del Centro de Investigación del Cáncer Instituto de Biología Molecular y Celular del Cáncer Universidad de Salamanca - CSIC (CIC-IBMCC) acaban de publicar un estudio que supone un avance para llegar a comprender cómo las células se adaptan a su entorno y reciben señales del mismo para migrar, dividirse o cambiar su textura para formar un tejido.
Publicado en la revista científica 'Current Biology', el trabajo del grupo del doctor Miguel Vicente-Manzanares concluye que una modificación concreta de una de las cadenas ligeras de la miosina II no muscular bloquea su función "a demanda". Este mecanismo había permanecido inédito hasta este estudio, pionero porque demuestra que la modificación descrita anteriormente impide que la miosina II forme los entramados que forman el "esqueleto celular" o citoesqueleto, que es necesario para que la célula tenga una forma concreta, se relacione con las células de su entorno inmediato y pueda moverse o dividirse.
Según señalan, este descubrimiento es "básico" para entender cómo las células controlan la cantidad exacta de fuerza que necesitan para realizar cada proceso y abre la puerta al estudio de la alteración de esta modificación en diversos tipos de cáncer caracterizados por la displasia, o pérdida de la forma celular, y la invasión y metástasis, que son procesos en los que la mecánica celular está alterada, haciendo que las células cancerosas, que no deberían migrar, se trasladen a otras regiones para formar tumores secundarios.
El trabajo previo del grupo del doctor Vicente-Manzanares, había demostrado la existencia y estudiado la función de proteínas similares a las miosinas II musculares en todos los tejidos, incluso en neuronas y células sanguíneas. El principal nano-motor celular que genera fuerza dentro de las células se denomina miosina II. Existen distintas variantes (musculares y no musculares), que tienen funciones esenciales en procesos básicos para la vida, desde el movimiento voluntario de los músculos hasta los movimientos involuntarios, como la respiración y el latido del corazón.
Esencialmente, todas las miosinas II, tanto las musculares como las no musculares, están compuestas por dos cadenas pesadas y cuatro ligeras. La variante no muscular se encuentra en todas las células del organismo, y es el objeto de este estudio. Esta proteína controla todos los aspectos de la vida de la célula, generando la fuerza necesaria para que la célula tenga una forma concreta u otra, determinando su capacidad para moverse o dividirse, etc.
"UTILIZA LA FUERZA": UN NUEVO MECANISMO
En concreto, la modificación descrita por el grupo de investigación es una fosforilación en tirosina (Tyr155), que es una forma común de modificación de las proteínas para cambiar su función. En otras palabras, las proteínas fosforiladas pueden realizar funciones que no pueden hacer cuando no están fosforiladas.
La fosforilación en tirosina 155 de la cadena ligera de la miosina II no muscular, objeto del estudio, impide que la miosina II forme entramados filamentosos ("esqueleto celular" o "citoesqueleto") que son necesarios para generar fuerza. En este sentido, la miosina II ensamblada (es decir, no fosforilada en tirosina 155) actuaría como un albañil, que usa su fuerza para colocar y cementar los componentes de la célula, y así permitir su actividad normal.
La fosforilación en tirosina descrita en este artículo actúa como una "pausa forzosa para comer", deteniendo el ensamblaje de la miosina, es decir, impidiendo el acceso del albañil a la obra. Es importante reseñar que la fosforilación de otros componentes de la miosina II es esencial para su función y ensamblaje, lo que significa que esta fosforilación es parte de un complejo sistema de señales positivas y negativas que activan o inactivan la miosina II en función de las condiciones precisas de la célula y su entorno.
