ZARAGOZA 29 Jul. (EUROPA PRESS) -
Un equipo de investigadores de la Universidad de Zaragoza han descubierto la estructura y el mecanismo de acción de la mucinasa AM0627 presente en el intestino humano, implicada en la renovación de la mucosa intestinal.
Estos avances han sido publicados en la revista 'Nature Communications'. El estudio se basa en la comparativa de la estructura y el mecanismo de corte de O-glicanos por mucinasas de diferentes microorganismos presentes en humanos. Para obtener los resultados se han utilizado técnicas bioquímicas, biofísicas y
computacionales.
El grupo de investigación, liderado por el investigador ARAID en
el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI-Unizar), Ramón Hurtado-Guerrero, ha conseguido obtener la estructura tridimensional y el mecanismo de acción de esta proteína, cuya presencia ayuda a la regeneración y al correcto funcionamiento de las mucosas como primera barrera de defensa frente a otros microorganismos.
Para que las células y organismos desempeñen todas sus funciones correctamente necesitan proteínas, que son moléculas fundamentales implicadas en la gran mayoría de procesos biológicos y fisiológicos.
Estas proteínas están compuestas de aminoácidos que determinan su función y estructura, y a su vez pueden necesitar de la unión de azucares mediante un proceso adicional llamado glicosilación, una modificación que ayuda a la proteína a realizar su función de manera correcta.
PROTEÍNAS O-GLICOSILADAS
Dentro de las proteínas O-glicosiladas se encuentra un grupo de proteínas conocido como mucinas, que presentes en todas las mucosas del organismo, y que sirven de primera barrera frente a organismos externos.
La mayoría de bacterias que viven en el intestino son capaces de alimentarse de fibra y almidón, mientras un pequeño conjunto puede digerir también los azúcares y mucinas de la persona. Para hacerlo necesitan mucinasas, proteínas que actúan como "tijeras moleculares" que cortan las mucinas de una manera específica para que puedan ser correctamente procesadas.
La degradación de las mucinas por mucinasas bacterianas todavía es un campo por explorar, por ello, entender su mecanismo, estructura y preferencias de sustrato tiene una gran importancia, han informado desde la Universidad de Zaragoza.
El proyecto ha sido desarrollado por el investigador predoctoral Víctor Taleb Seral, bajo la supervisión del doctor Ramón Hurtado-Guerrero, investigador ARAID en el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) de Zaragoza e investigador visitante en la Universidad de Copenhague.
En este trabajo también han participado diferentes grupos nacionales, Carme Rovira de la Universidad de Barcelona y Francisco Corzana de la Universidad de La Rioja. Y la participación internacional viene de la mano de Henrik Clausen de la Universidad de Copenhague y Rafael Junqueira Borges de la Universidad Estatal Paulista de Brasil.
En concreto, en este estudio, estos investigadores han presentado la estructura de esta proteína junto con un glicopéptido y el mecanismo de AM0627, por el cual reconoce dos aminoácidos contiguos O-glicosilados preferentemente cuando contienen dos azucares frente a cuando contienen uno solo.
También se ha demostrado mediante un estudio comparativo de la estructura que las mismas características están conservadas entre mucinasas con mecanismos similares como es el caso de la mucinasa BT4244 de Bacteroides thetaiotaomicron.
Este trabajo muestra como las mucinasas de organismos presentes en la microbiota son capaces de adaptarse a la gran diversidad de O-glicosilación presente en las mucinas.
