Describen una proteína esencial para la infección por el virus de Epstein-Barr

Estructura de la proteína portal del virus de Epstein-Barr
Estructura de la proteína portal del virus de Epstein-Barr - CRISTINA MACHÓN/IRB BARCELONA - Archivo
Publicado: jueves, 29 agosto 2019 14:54

   BARCELONA, 29 Ago. (EUROPA PRESS) -

   Investigadores del Instituto de Investigación Biomédica (IRB Barcelona) y del Instituto de Biología Molecular de Barcelona (IBMB-CSIC) han descrito en un estudio la estructura de una proteína esencial para el proceso de infección del virus de Epstein-Barr, causante de la mononucleosis infecciosa y diversos tipos de cáncer.

   Perteneciente a la familia de los herpesvirus, es uno de los virus humanos más comunes y la principal causa de la mononucleosis infecciosa --conocida como enfermedad del beso--, además de provocar diversos tipos de cáncer como los linfomas de Burkitt y Hodgkins, cáncer gástrico y nasofaríngeo, así como varias enfermedades autoinmunes, ha informado este jueves el IRB Barcelona en un comunicado.

   "Conocer la estructura de la proteína portal podría ser útil para el diseño de inhibidores que puedan ser utilizados para el tratamiento de infecciones por herpesvirus", ha asegurado el jefe del Laboratorio de Biología Estructural de Complejos de Proteínas y Ácidos Nucleicos y Máquinas Moleculares del IRB Barcelona y profesor del CSIC, Miquel Coll.

   Todos los herpesvirus tienen un sistema de infección similar: una vez entran en el interior celular y alcanzan el núcleo, los virus liberan su ADN, que puede esconderse latente durante años hasta que, ante determinadas circunstancias, se desencadena su multiplicación.

   Según el estudio, publicado en 'Nature Communications', el AND es replicado y posteriormente introducido en nuevas cápsides virales, para así formar nuevos virus que atacarán otras células, y la proteína portal es el canal por donde el ADN entra en la cápside del virus y por donde sale al infectar las células.

   En un segundo trabajo, también publicado en la misma revista, los investigadores han caracterizado también la estructura de la proteína portal en el bacteriófago T7, que infecta exclusivamente a bacterias y utiliza un sistema muy parecido al del herpesvirus.

   "Gracias a la estructura de la proteína portal del bacteriófago T7 hemos podido inferir cómo funcionaría la de Epstein-Barr", han explicado las investigadoras Cristina Machón y Montserrat Fbrega.

   En ambos virus, la proteína portal "está compuesta por 12 subunidades, formando una gran estructura en forma de champiñón, con un canal central por el que pasa el ADN. Este canal presenta una válvula que regula la entrada y salida del material genético del virus", ha explicado Coll.

   Para estudiar la estructura de esta proteína, los investigadores utilizaron, tanto técnicas de difracción de rayos X de sincrotrón, como criomicroscopía electrónica de alta resolución.

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