Nuevos estudios sobre la hemoglobina abren la puerta a poder modificarla para optimizar su función

Actualizado 06/11/2007 14:03:43 CET

BARCELONA, 6 Nov. (EUROPA PRESS) -

Investigadores del Barcelona Supercomputing Center (BSC) y del Instituto de Investigación Biomédica de Barcelona (IRB) han realizado estudios sobre el intercambio de oxígeno de pulmón a hemoglobina y de hemoglobina a tejido que ayudan a avanzar en cómo modificar esta proteína para optimizar su función.

El informe se publica en la revista científica 'Proceedings of the National Academy of Sciences' y aporta nuevos datos sobre esta proteína transportadora de oxígeno. La hemoglobina, el componente mayoritario de los glóbulos rojos, recoge el oxígeno en los órganos respiratorios, sobre todo pulmones, y lo libera en los tejidos para que puedan generar la energía necesaria para mantener la vida celular.

Pequeñas modificaciones en la estructura de la hemoglobina pueden generar anemias y otras patologías severas. El estudio ha permitido definir a nivel atómico el mecanismo que regula el intercambio de oxígeno y ha llegado a la conclusión de que usa mecanismos de cooperatividad para recoger el máximo de oxígeno en los pulmones y liberarlo con facilidad en los tejidos.

La complejidad del sistema ha hecho que, tras cien años de investigación, sea ahora cuando los expertos han determinado qué mecanismos microscópicos guían este proceso. Han empleado sofisticadas técnicas de cálculo atómico que combinan mecánica cuántica y mecánica clásica.

Según el estudio, la afinidad por el oxígeno está controlada por interacciones relativamente alejadas del centro activo de la proteína y que están directamente involucradas en cambios estructurales responsables de la cooperatividad.

Al identificar los factores que regulan su afinidad, se pueden diseñar alteraciones sobre la proteína. Además, el conocimiento microscópico de su mecanismo permite entender los efectos de diversas mutaciones que puede sufrir la hemoglobina.

La investigación ha estado liderada por Víctor Guallar, investigador del departamento de Ciencias de la Vida del BSC e investigador en el Programa Conjunto de Biología Computacional del IRB.

Guallar explicó que con este trabajo han obtenido "un conocimiento detallado de los mecanismos que regulan la afinidad de la hemoglobina, lo cual es imprescindible para entender, por ejemplo, los efectos que causan las mutaciones en su estructura. Para Guallar, la relación entre mutación y enfermedad deberá permitir el desarrollo de terapias más específicas.