Los fallos de comunicación en las enzimas están asociados a el cáncer, dislipidemia u osteoporeosis

Material de investigación de la UZ sobre enzimas glicosiltransferasas
UNIVERSIDAD DE ZARAGOZA
Publicado 11/12/2017 11:56:24CET

ZARAGOZA, 11 Dic. (EUROPA PRESS) -

La revista 'Nature Communications' ha publicado un artículo de la investigadora en formación de la Universidad de Zaragoza (UZ), Matilde de las Rivas, que aborda las claves sobre la acción de unas enzimas cuyos fallos de comunicación están asociados a numerosas enfermedades.

Matilde de las Rivas posee una beca del Gobierno de Aragón gracias a la cuál está cursando su último año del Programa de Doctorado en Biología Molecular y Celular en el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos de la Universidad de Zaragoza (BIFI), ha explicado la UZ en una nota de prensa.

La investigadora está desarrollando este trabajo bajo la tutela del investigador ARAID Ramón Hurtado-Guerrero, también autor del artículo publicado. Su tesis, centrada en el estudio estructural y mecanístico de esta familia de enzimas glicosiltransferasas, le ha permitido publicar ya tres artículos en revistas de reconocido prestigio, han indicado desde la institución académica.

La importancia de este estudio radica en las N-acetilgalactosaminil transferasas (GalNAc-Ts), una familia de más de 20 enzimas que son fundamentales en el cuerpo humano para añadir grupos azucarados a otras proteínas, inician una cadena de comunicación celular que, de no funcionar adecuadamente, se asocia con trastornos como cáncer, dislipidemia u osteoporeosis.

Por tanto, conocer su estructura y mecanismo de acción es fundamental para desarrollar fármacos dirigidos específicamente contra estas enzimas, han precisado desde la UZ.

POCOS ESTUDIOS

La institución académica ha detallado que hasta ahora "han sido muy pocos los estudios que han permitido esclarecer sobre cómo y por qué estas enzimas actúan de forma tan selectiva sobre sustratos tan parecidos entre sí, y acerca de cómo se orquesta su actividad en el interior del cuerpo humano".

A través del trabajo publicado en 'Nature Communications', se muestra cómo la clave de la especificidad de estas enzimas radica en el 'linker' flexible que une sus dos dominios característicos.

Este, dependiendo de la isoforma, implica una diferente orientación de la lectina y explica las diferencias en la especificidad. Entender estas bases y diferencias estructurales es el primer paso hacia el desarrollo de potenciales fármacos que puedan actuar selectivamente sobre una u otra de estas isoformas, han comentado las fuentes académicas.

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