Parte de una proteína del veneno de la serpiente de cascabel puede ayudar a diseñar antibióticos

Serpiente de cascabel
UPF
Publicado 19/03/2018 13:20:47CET

BARCELONA, 19 Mar. (EUROPA PRESS) -

Un estudio internacional en el que participan investigadores de la Universitat Pompeu Fabra (UPF) de Barcelona ha demostrado que un fragmento de una proteína del veneno de una serpiente de cascabel podría ser la base para una alternativa a los antibióticos convencionales.

En el estudio, publicado en la revista 'Journal of Biological Chemistry', han participado también investigadores de Australia, Portugal, Brasil y Francia, ha informado este lunes la UPF en un comunicado.

La investigadora Sonia Troeira Henriques, del Instituto de Biociencias Moleculares de la Universidad de Queensland (Australia), ha señalado que el estudio es significativo debido al aumento de cepas de bacterias resistentes a los fármacos y los pocos antibióticos convencionales que se desarrollan actualmente.

"Este es un ejemplo de cómo podemos coger un elemento que nos proporciona la naturaleza e intentar comprender cómo funciona, de forma que podemos modificarlo para hacerlo más potente o estable para utilizarlo como alternativa a los fármacos que tenemos actualmente", ha dicho.

El estudio mostró que el fragmento del péptido crotalcidina se dirige a la superficie de la bacteria mediante atracciones electrostáticas, provocadas por diferencias en las propiedades de las membranas.

Henriques ha remarcado que el péptido es positivo mientras que la bacteria es negativa, lo que permite que la proteína "mate a las bacterias cuando se inserta en la membrana", y ha añadido que como las células del cuerpo que alojan la infección tienen membranas neutras, no se ven afectadas.

La investigadora Clara Pérez-Peinado, primera autora del trabajo y actualmente doctoranda en el equipo del Grupo de Investigación en Proteómica y Química de Proteínas de la UPF, había descubierto anteriormente que el fragmento conservaba la potencia antimicrobiana del péptido completo, pero era inocuo para células no bacterianas, y además más resistente a las proteasas del suero, una propiedad no habitual en péptidos.

La investigación se llevó a cabo sobre cepas de bacterias entre las que se encontraba una de las que causa infecciones graves en los hospitales, que acostumbran a ser muy difíciles de atacar porque tienen una membrana extra y a menudo están camufladas por una cápsula protectora.

"Los resultados apuntan a un papel prometedor para este fragmento de crotalidicina y siguen confirmando que los péptidos, adecuadamente rediseñados, son antibióticos eficaces contra bacterias resistentes", ha dicho el líder del grupo de la UPF, David Andreu.

Boletín de Salud

Recibe un email cada día con las noticias más importantes.