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Un nuevo estudio define la estructura de una proteína para la interacción de células

Célula Madre Embrionaria Del Ojo
NAKANO ET AL CELL STEM CELL VOLUME 10 ISSUE 6
Actualizado 06/01/2013 20:08:51 CET

MADRID, 6 Ene. (EUROPA PRESS) -

Los científicos saben que las células en todos los organismos superiores se unen entre sí para el desarrollo, la arquitectura, el mantenimiento y el funcionamiento de los tejidos, pero no se conocía hasta ahora cómo se gestiona esta acción. Investigadores del Instituto de Investigación Scripps (TSRI, en sus siglas en inglés) de la Universidad de Florida (Estados Unidos) han resuelto parte de este rompecabezas mediante la definición de la estructura de una proteína conocida como a-catenina, que es esencial para este proceso.

El trabajo, publicado por la revista 'Nature Structural & Molecular Biology', concluye que las células del hombre se unen entre sí por medio de complejas adhesiones de la superficie celular, llamadas uniones adherentes. Las uniones adherentes se compone de tres tipos de proteínas cadherina, a-catenina y *-catenina.

En primer lugar, los receptores de cadherina, que atraviesan la membrana celular, dirigen la unión de las células entre sí mediante dominios que se proyectan fuera de la célula. En segundo lugar, sus dominios de cola, que se encuentra en el interior de la célula, se unen a la proteína *-catenina, que, a su vez, está ligada a a-catenina.

El término catenina se deriva de la palabra latina para la cadena, catena, y estas tres proteínas, literalmente, hacen una cadena. Este complejo se estabiliza cuando el extremo de la cadena, a-catenina, se une a la estructura molecular de la célula, el citoesqueleto, sin lo cual las células enlace serían simplemente pilas amorfas, según la investigación.

Además los investigadores explican en su estudio que las alteraciones de cadherinas, *-catenina y / o a-catenina pueden conducir a cambios marcados en la señalización celular, el crecimiento y la migración, con la consiguiente producción de anomalías y cáncer.

Los científicos siempre han sabdio que a-catenina forma enlaces con el citoesqueleto mediante la unión a una proteína llamada F-actina (la "F" significa filamento), que se encuentra en especies que van desde la levadura a los seres humanos. La paradoja ha sido que, a pesar de ser capaz de unirse a la actina F por sí sola, la unión de a-catenina para la F-actina y *-catenina son, en el tubo de ensayo, excluyentes mutuamente.

Para resolver esta paradoja, los científicos cristalizaron y determinaron la estructura de una longitud completa de a-catenina casi humana. Esta estructura demostró por qué a-catenina no puede, simultáneamente, unirse a F-actina y *-catenina, ya que, específicamente, en su estado no ligado, a-catenina ha demostrado ser un dímero asimétrico, donde las dos subunidades tienen diferencias notables en su arquitectura que aparecen juntos para crear el sitio de unión de F-actina. La unión de *-catenina a a-catenina interrumpe la interacción de sus dos subunidades, cambian su arquitectura y desplazan a F-actina.

La segunda parte del rompecabezas, cómo se enlazan células con proteínas cadherina-*-catenina y complejos de a-catenina-F-actina, se resolvió cuando los científicos descubrieron que otra proteína de citoesqueleto llamado vinculina, que también puede unirse a la actina F, juega un papel crítico en este proceso. Los investigadores establecieron las estructuras de dimérica a-catenina sola y cen el complejo con preactivado vinculina, cuyos resultados mostraron que vinculin unión no perturba el dímero a-catenina y que ambas partes del complejo vinculin-a-catenina eran de hecho capaces de unirse a la actina F, un escenario que estabiliza los complejos de adhesión.

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